Viele Menschen verbinden Proteine nur mit Muskelaufbau.
Dabei können Proteine noch sehr viel mehr.
Muskelmasse und Muskelfunktion
Proteine spielen eine zentrale Rolle für den Muskelaufbau, denn sie liefern die Bausteine, aus denen unsere Muskeln aufgebaut sind. [1]
Doch nicht nur für den Aufbau, sondern auch für den Erhalt von Muskelmasse sind Proteine wichtig. Mit zunehmendem Alter kann die Muskelmasse allmählich abnehmen. Wie stark und wie schnell dieser Verlust ausfällt, hängt von verschiedenen Faktoren ab – unter anderem von körperlicher Aktivität, Ernährung und Alter. Ein ausgeprägter Verlust von Muskelmasse und Muskelkraft im Alter wird als Sarkopenie bezeichnet. Sie kann dazu führen, dass Beweglichkeit, körperliche Leistungsfähigkeit und Selbstständigkeit im Alltag abnehmen. Regelmäßiges Krafttraining und eine ausreichende Proteinzufuhr können dabei helfen, dem Verlust von Muskelmasse und -kraft entgegenzuwirken. [2]
Proteine sind außerdem für die Muskelfunktion wichtig. Das Zusammenziehen der Muskeln, die Muskelkontraktion, ist die Voraussetzung für Bewegung. Bei der Muskelkontraktion gleiten die Muskelproteine Aktin und Myosin aneinander vorbei, sodass sich der Muskel verkürzt. Ohne das Zusammenspiel dieser Muskelproteine wäre es nicht möglich, den Körper zu bewegen.
Struktur des Gewebes
Sogenannte Strukturproteine geben unseren Geweben Struktur, Stabilität und Elastizität. Je nach Art des Proteins erfüllen sie dabei unterschiedliche Aufgaben und sind unter anderem für die Eigenschaften von Haut, Knochen, Knorpel, Sehnen, Haaren und Nägeln wichtig. [3]
Das Strukturprotein Kollagen spielt eine besonders wichtige Rolle für die Stabilität des Körpers. Es ist ein wesentlicher Bestandteil von Bindegewebe, Haut, Knochen, Knorpel und Sehnen und verleiht diesen Geweben Festigkeit. Man kann sich Kollagen vereinfacht als eine Art Gerüst des Körpers vorstellen. [3]
Mit zunehmendem Alter verändert sich der Kollagenstoffwechsel. Unter anderem nimmt die körpereigene Kollagenproduktion ab, während sich auch die Struktur des vorhandenen Kollagens verändert. In der Haut kann dies dazu beitragen, dass sie an Festigkeit und Elastizität verliert und sich zunehmend Falten bilden. [3]
Kollagen selbst kommt ausschließlich in tierischen Geweben vor. Pflanzliche Lebensmittel enthalten daher kein Kollagen, und ein „veganes Kollagen“ im eigentlichen Sinne gibt es nicht. Der Körper kann Kollagen jedoch selbst herstellen. [3] Dafür benötigt der Körper unter anderem bestimmte Aminosäuren sowie Vitamin C. [4]
Elastin ist ebenfalls ein Strukturprotein des Bindegewebes. Es verleiht Geweben die Fähigkeit, sich zu dehnen und anschließend wieder in ihre ursprüngliche Form zurückzukehren. Diese Eigenschaft wird als Elastizität bezeichnet. Besonders wichtig ist Elastin in der Haut, den Blutgefäßen, der Lunge und den Bändern. In der Haut trägt es beispielsweise dazu bei, dass sie nach einer Dehnung wieder in ihre ursprüngliche Form zurückkehren kann. Mit zunehmendem Alter verändern sich Struktur und Funktion des Elastins, wodurch die Elastizität des Gewebes abnehmen kann. [3]
Ein weiteres bekanntes Strukturprotein ist Keratin. Es ist ein wichtiger Bestandteil von Haaren und Nägeln und kommt auch in der äußeren Hautschicht vor. Keratin trägt dazu bei, dass diese Strukturen widerstandsfähig und belastbar sind. Der Körper bildet Keratin selbst aus Aminosäuren. Eine ausreichende Proteinversorgung liefert dafür die notwendigen Bausteine und ist damit eine wichtige Grundlage für die normale Bildung und Erhaltung von Haut, Haaren und Nägeln. [3]
Bildung von Neurotransmittern und Hormonen
Aminosäuren sind nicht nur die Bausteine von Proteinen. Einige von ihnen dienen auch als Ausgangsstoffe für wichtige Neurotransmitter und bestimmte Hormone. Diese Botenstoffe ermöglichen die Kommunikation zwischen Zellen und steuern zahlreiche Vorgänge im Körper. [1,5,6]
Neurotransmitter sind chemische Botenstoffe, die Signale zwischen Nervenzellen oder von Nervenzellen zu anderen Zellen übertragen. Dazu gehören unter anderem Serotonin und Dopamin. [1,5,6]
Serotonin ist an zahlreichen Vorgängen im Körper beteiligt und spielt unter anderem eine Rolle bei Stimmung, Schlaf und Appetit. Die Aminosäure Tryptophan ist die Vorstufe von Serotonin. Sie kommt beispielsweise in Haferflocken, Milchprodukten, Soja, Kürbiskernen, Cashewnüssen, Erdnüssen und Kakao vor. Serotonin dient wiederum als Ausgangsstoff für die Bildung des Schlafhormons Melatonin. Normalerweise wird am Abend bzw. bei Dunkelheit vermehrt Melatonin gebildet, sodass der Körper auf die bevorstehende Ruhephase vorbereitet wird. Die Melatoninproduktion wird dabei vor allem durch den Hell-Dunkel-Rhythmus gesteuert. Licht kann die Melatoninbildung hemmen und dadurch den Schlaf-Wach-Rhythmus beeinflussen. [7]
Auch Dopamin wird aus einer Aminosäure gebildet. Ausgangsstoff ist Tyrosin, das der Körper unter anderem aus der Aminosäure Phenylalanin herstellen kann. Dopamin ist an verschiedenen Funktionen beteiligt, darunter Motivation, Belohnungsverarbeitung, Bewegung und Aufmerksamkeit. Außerdem spielt es eine wichtige Rolle im Belohnungssystem des Gehirns und kann bei der Entstehung und Aufrechterhaltung von Suchtverhalten beteiligt sein.
Auch einige wichtige Hormone sind aus Aminosäuren aufgebaut. Dazu gehören beispielsweise die Hormone der Bauchspeicheldrüse Insulin und Glukagon. Insulin senkt nach einer Mahlzeit den Blutzuckerspiegel, indem es unter anderem die Aufnahme von Glukose in Muskel- und Fettzellen fördert und die Speicherung von Glukose als Glykogen unterstützt. Glukagon wirkt als Gegenspieler von Insulin und erhöht bei niedrigem Blutzuckerspiegel unter anderem durch die Freisetzung von Glukose aus der Leber den Blutzuckerspiegel. Gemeinsam tragen beide Hormone dazu bei, den Blutzuckerspiegel innerhalb eines bestimmten Bereichs zu halten. [8]
Auch die Schilddrüsenhormone T3 und T4 stehen in engem Zusammenhang mit Aminosäuren. Sie werden aus Tyrosinresten des Proteins Thyreoglobulin gebildet und enthalten außerdem Jod. Phenylalanin kann im Körper zu Tyrosin umgewandelt werden. T3 und T4 beeinflussen zahlreiche Stoffwechselprozesse und spielen unter anderem eine wichtige Rolle für den Energieumsatz. [9]
Enzyme für den Stoffwechsel
Enzyme sind bestehen aus Proteinen und beschleunigen biochemische Reaktionen bzw. Stoffwechselprozesse im Körper. [1,5,10]
Besonders bekannt sind die Verdauungsenzyme. Sie spalten die Nährstoffe aus der Nahrung in kleinere Bestandteile, die der Körper anschließend aufnehmen und weiterverarbeiten kann.
Ein Verdauungsenzym ist die α-Amylase. Sie kommt unter anderem im Speichel vor und beginnt bereits im Mund damit, Stärke zu spalten. Stärke ist ein komplexes Kohlenhydrat, das zum Beispiel in Kartoffeln, Getreide und Bananen vorkommt.
Enzyme, die Proteine spalten, werden als Proteasen bezeichnet. Sie zerlegen Proteine in kleinere Bestandteile wie Peptide und Aminosäuren, die der Körper anschließend aufnehmen und verwerten kann.
Lipasen sind Verdauungsenzyme, die Fette im Dünndarm in kleinere Bestandteile aufspalten.
Manche Enzyme benötigen für ihre Funktion zusätzlich sogenannte Cofaktoren. Dabei kann es sich beispielsweise um Mineralstoffe wie Zink, Eisen oder Magnesium handeln.
Transport von Stoffen
Transportproteine transportieren verschiedene Stoffe im Körper. Sie können beispielsweise in Zellmembranen eingebaut sein und dort den Transport von Stoffen durch die Membran ermöglichen oder erleichtern. Andere Transportproteine binden Stoffe und helfen dabei, sie durch Körperflüssigkeiten wie Blut und Lymphe zu transportieren. Ein Beispiel ist der Intrinsic Factor. Dieses Protein bindet Vitamin B12 und ermöglicht dadurch dessen Aufnahme im Dünndarm. [5,10,11]
Auch Fette und fettähnliche Stoffe werden im Blut und in der Lymphe mithilfe von Proteinen transportiert. Dabei entstehen sogenannte Lipoproteine. Da Fette nicht wasserlöslich sind und Blut und Lymphe überwiegend aus Wasser bestehen, ermöglichen Lipoproteine ihren Transport im Körper. [5,10,11] Das ist auch für die Aufnahme und den Transport der fettlöslichen Vitamine A, D, E und K wichtig. Da diese Vitamine fettlöslich sind, werden auch sie gemeinsam mit Fetten transportiert.
Antikörper für die Immunabwehr
Auch Antikörper (Immunglobuline) sind Proteine. [1,12] Sie helfen dem Körper dabei, Krankheitserreger wie Bakterien und Viren zu erkennen und abzuwehren. Dazu binden sie gezielt an bestimmte Strukturen der Erreger und können sie dadurch beispielsweise für andere Abwehrzellen markieren. Gemeinsam mit Abwehrzellen wie Fress- und Killerzellen sowie weiteren Mechanismen bilden die Antikörper einen wichtigen Teil des Immunsystems.
Energielieferanten
Im Hungerzustand, bei längerem Fasten oder bei besonders intensiven Belastungen können Proteine zur Energiegewinnung herangezogen werden. [1,10] Ihre Hauptaufgabe besteht jedoch nicht darin, Energie zu liefern. Der Körper nutzt dafür vor allem Kohlenhydrate und Fette.
Werden Proteine abgebaut, können die dabei entstehenden Aminosäuren je nach Art unterschiedlich weiterverwendet werden:
Glucogene Aminosäuren können zur Bildung von Glukose genutzt werden. Die gebildete Glukose kann zur Energiegewinnung genutzt werden. Die Mehrheit der Aminosäuren, aus denen der Körper Proteine aufbaut, sind glucogen. Glukose ist für bestimmte Zellen besonders wichtig. Das Gehirn nutzt vor allem Glukose als Energiequelle. [13]
Ketogene Aminosäuren können dagegen Abbauprodukte liefern, aus denen der Körper Ketonkörper bilden kann. Die Aminosäuren Leucin und Lysin sind ausschließlich ketogen. Ketonkörper dienen vor allem bei längerem Fasten als wichtige Energiequelle, zum Beispiel für das Gehirn. [14]
Die Aminosäuren Tryptophan, Phenylalanin, Tyrosin, Isoleucin, Methionin und Cystein sind sowohl glucogen als auch ketogen. Ihre Abbauprodukte können also zur Bildung von Glukose und von Ketonkörpern beitragen. [14]
Was macht der Körper bei zu viel Protein?
Im Gegensatz zu Kohlenhydraten und Fetten besitzt der Körper keinen speziellen Speicher für Proteine oder Aminosäuren. Nicht benötigte Aminosäuren können zunächst im freien Aminosäurepool verbleiben und später für die Bildung körpereigener Proteine oder anderer stickstoffhaltiger Verbindungen genutzt werden. Werden sie nicht dafür benötigt, werden sie abgebaut.
Beim Abbau von Aminosäuren wird der stickstoffhaltige Anteil abgespalten. Dabei entsteht Ammoniak, das für den Körper in höheren Konzentrationen giftig ist. Die Leber wandelt den Stickstoff größtenteils in Harnstoff um, der über die Nieren mit dem Urin ausgeschieden wird. Die verbleibenden Kohlenstoffgerüste können in andere Stoffwechselwege eingehen, aus denen beispielsweise Glukose oder Fettsäuren entstehen. [15]
Eine langfristig stark erhöhte Proteinzufuhr kann dazu führen, dass mehr Harnstoff gebildet wird, den die Nieren anschließend ausscheiden müssen. Bei gesunden Menschen gibt es bislang jedoch keine eindeutigen Belege dafür, dass eine höhere Proteinzufuhr zu Nierenschäden führt. Bei einer bestehenden Nierenerkrankung sollte die Proteinzufuhr ärztlich abgestimmt werden. [16]
Quellen
1. StatPearls Publishing. Biochemistry, Proteins and Enzymes Function. Treasure Island (FL): StatPearls Publishing; 2022. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK555990/
2. Han M, et al. Association of Protein Intake with Sarcopenia and Related Indicators Among Korean Older Adults: A Systematic Review and Meta-Analysis. Nutrients. 2024;16(24):4350. https://www.mdpi.com/2072-6643/16/24/4350
3. Yeo J, et al. Multiscale modeling of keratin, collagen, elastin and related human diseases: Perspectives from atomistic to coarse-grained molecular dynamics simulations. Extreme Mech Lett. 2018;20:112–124. https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC7745951/
4. DePhillipo NN, et al. Efficacy of Vitamin C Supplementation on Collagen Synthesis and Oxidative Stress After Musculoskeletal Injuries: A Systematic Review. Orthop J Sports Med. 2018;6(10):2325967118804544. https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC6204628/
5. Morris R, Black KA, Stollar EJ. Uncovering protein function: from classification to complexes. Essays Biochem. 2022;66(3):255–285. https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC9400073/
6. Lieberman HR. Amino acid and protein requirements: Cognitive performance, stress, and brain function. In: The Role of Protein and Amino Acids in Sustaining and Enhancing Performance. Washington (DC): National Academies Press; 1999. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK224629/
7. Farhadi N, et al. Effects of long-term light, darkness and oral administration of melatonin on serum levels of melatonin. Biomed J. 2016;39(1):81–84. https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S2319417016000238
8. Ojha A, et al. Current perspective on the role of insulin and glucagon in the pathogenesis and treatment of type 2 diabetes mellitus. Clin Pharmacol. 2019;11:57–65. https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC6515536/
9. Stejskalova C, et al. A conserved acidic residue drives thyroxine synthesis within thyroglobulin and other protein precursors. J Biol Chem. 2025;301(1):108026. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/39608720/
10. National Center for Biotechnology Information (NCBI). Protein structure and function. Bethesda (MD): NCBI Bookshelf; 2011. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK26911/
11. ScienceDirect Topics. Carrier protein. Amsterdam: Elsevier; o. J. https://www.sciencedirect.com/topics/agricultural-and-biological-sciences/carrier-protein
12. Schroeder HW, Cavacini L. Structure and function of immunoglobulins. J Allergy Clin Immunol. 2010;125(2 Suppl 2)–S52. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/20176268/
13. ScienceDirect Topics. Glucogenic amino acid. In: Textbook of Veterinary Physiological Chemistry. 3. Aufl. 2015. https://www.sciencedirect.com/topics/neuroscience/glucogenic-amino-acid
14. ScienceDirect Topics. Ketogenic amino acid. In: Encyclopedia of Human Nutrition. 3. Aufl. 2013. https://www.sciencedirect.com/topics/neuroscience/ketogenic-amino-acid
15. Chandel NS. Amino Acid Metabolism. Cold Spring Harb Perspect Biol. 2021;13(4). https://doi.org/10.1101/cshperspect.a040584
16. Remer T, et al. Protein intake and risk of urolithiasis and kidney diseases: an umbrella review of systematic reviews for the evidence-based guideline of the German Nutrition Society. Eur J Nutr. 2023. https://doi.org/10.1007/s00394-023-03143-7
